HORMONAS

Las hormonas son sustancias segregadas por células especializadas, localizadas en glándulas de secreción interna o glándulas endócrinas (carentes de conductos), o también por células epiteliales e intersticiales con el fin de afectar la función de otras células. Hay hormonas animales y hormonas vegetales como las auxinas, ácido abscísico, citoquinina, giberelina y el etileno.

Son transportadas por vía sanguínea o por el espacio intersticial, solas (biodisponibles) o asociadas a ciertas proteínas (que extienden su vida media al protegerlas de la degradación) y hacen su efecto en determinados órganos o tejidos diana (o blanco) a distancia de donde se sintetizaron, sobre la misma célula que la sintetiza (acción autócrina) o sobre células contiguas (acción parácrina) interviniendo en la comunicación celular. Existen hormonas naturales y hormonas sintéticas. Unas y otras se emplean como medicamentos en ciertos trastornos, por lo general, aunque no únicamente, cuando es necesario compensar su falta o aumentar sus niveles si son menores de lo normal.

Las hormonas pertenecen al grupo de los mensajeros químicos, que incluye también a los neurotransmisores. A veces es difícil clasificar a un mensajero químico como hormona o neurotransmisor. Todos los organismos multicelulares producen hormonas, incluyendo las plantas (fitohormona). Las hormonas más estudiadas en animales (y humanos) son las producidas por las glándulas endocrinas, pero también son producidas por casi todos los órganos humanos y animales.

La especialidad médica que se encarga del estudio de las enfermedades relacionadas con las hormonas es la endocrinología.

TIPOS DE HORMONAS
Según su naturaleza química, se reconocen dos grandes tipos de hormonas:

Hormonas peptídicas. Son derivados de aminoácidos (como las hormonas tiroideas), o bien oligopéptidos (como la vasopresina) o polipéptidos (como la hormona del crecimiento). En general, este tipo de hormonas no pueden atravesar la membrana plasmática de la célula diana, por lo cual los receptores para estas hormonas se hallan en la superficie celular. Las hormonas tiroideas son una excepción, ya que se unen a receptores específicos que se hallan en el núcleo.
Hormonas lipídicas. Son esteroides (como la testosterona) o eicosanoides (como las prostaglandinas). Dado su carácter lipófilo, atraviesan sin problemas la bicapa lipídica de las membranas celulares y sus receptores específicos se hallan en el interior de la célula diana.

VITAMINAS

Las vitaminas son una producto libio, amoníaco", con el sufijo latino ina "sustancia") son compuestos heterogéneos imprescindibles para la vida, que al ingerirlas de forma equilibrada y en dosis esenciales puede ser trascendental para promover el correcto funcionamiento fisiológico. La gran mayoría de las vitaminas esenciales no pueden ser sintetizadas (elaboradas) por el organismo, por lo que éste no puede obtenerlos más que a través de la ingesta equilibrada de vitaminas contenidas en los alimentos naturales. Las vitaminas son nutrientes que junto a otros elementos nutricionales actúan como catalizadoras de todos los procesos fisiológicos (directa e indirectamente).
Las vitaminas son precursoras de coenzimas, (aunque no son propiamente enzimas) grupos prostéticos de las enzimas. Esto significa, que la molécula de la vitamina, con un pequeño cambio en su estructura, pasa a ser la molécula activa, sea ésta coenzima o no.
Los requisitos mínimos diarios de las vitaminas no son muy altos, se necesitan tan solo dosis de miligramos o microgramos contenidas en grandes cantidades (proporcionalmente hablando) de alimentos naturales. Tanto la deficiencia como el exceso de los niveles vitamínicos corporales pueden producir enfermedades que van desde leves a graves e incluso muy graves como la pelagra o la demencia entre otras, e incluso la muerte. Algunas pueden servir como ayuda a las enzimas que actuan como cofactor, como es el caso de las vitaminas hidrosolubles
La deficiencia de vitaminas se denomina avitaminosis, no "hipovitaminosis", mientras que el nivel excesivo de vitaminas se denomina hipervitaminosis.
Está demostrado que las vitaminas del grupo "B" (complejo B) son imprescindibles para el correcto funcionamiento del cerebro y el metabolismo corporal. Este grupo es hidrosoluble (solubles en agua) debido a esto son eliminadas principalmente por la orina, lo cual hace que sea necesaria la ingesta diaria y constante de todas las vitaminas del complejo "B" (contenidas en los alimentos naturales).

ACIDOS NUECLEICOS

Los ácidos nucleicos son macromoléculas, polímeros formados por la repetición de monómeros llamados nucleótidos, unidos mediante enlaces fosfodiéster. Se forman, así, largas cadenas o polinucleótidos, lo que hace que algunas de estas moléculas lleguen a alcanzar tamaños gigantes (de millones de nucleótidos de largo).
el descubrimiento de los acidos nucleicos fue por Friedrich Miescher que el año de 1869 aislo de los nucleos de las celulas una sustacia acida que como nombre le puso nucleina que posterior mente se cambio a acido nucleico

TIPOS DE ACIDOS NUCLEICOS
existen 2 tipos de acidos nucleicos ADN y ARN
que son diferentes.

1-.por el glúcido (pentosa) que contienen: la desoxirribosa en el ADN y la ribosa en el ARN

2-.por las bases nitrogenadas que contienen: adenina, guanina, citosina y timina, en el ADN; adenina, guanina, citosina y uracilo, en el ARN

3-.en los organismos eucariotas, la estructura del ADN es de doble cadena, mientras que la estructura del ARN es monocatenaria, aunque puede presentarse en forma extendida, como el ARNm, o en forma plegada, como el ARNt y el ARNr

4-.en la masa molecular: la del ADN es generalmente mayor que la del ARN.

EL ADN.
Es bicatenario, está constituido por dos cadenas polinucleotídicas unidas entre sí en toda su longitud. Esta doble cadena puede disponerse en forma lineal (ADN del núcleo de las células eucarióticas) o en forma circular (ADN de las células procarióticas, así como de las mitocondrias y cloroplastos eucarióticos). La molécula de ADN porta la información necesaria para el desarrollo de las características biológicas de un individuo y contiene los mensajes e instrucciones para que las células realicen sus funciones. Dependiendo de la composición del ADN (refiriéndose a composición como la secuencia particular de bases), puede desnaturalizarse o romperse los puentes de hidrógenos entre bases pasando a ADN de cadena simple o ADNsc abreviadamente.
Excepcionalmente, el ADN de algunos virus es monocatenario, es decir, está formado por un solo polinucleótido, sin cadena complementaria.


EL ARN.
El ARN difiere del ADN en que la pentosa de los nucleótidos constituyentes es ribosa en lugar de desoxirribosa, y en que, en lugar de las cuatro bases A, G, C, T, aparece A, G, C, U (es decir, uracilo en lugar de timina). Las cadenas de ARN son más cortas que las de ADN, aunque dicha característica es debido a consideraciones de carácter biológico, ya que no existe limitación química para formar cadenas de ARN tan largas como de ADN, al ser el enlace fosfodiéster químicamente idéntico. El ARN está constituido casi siempre por una única cadena (es monocatenario), aunque en ciertas situaciones, como en los ARNt y ARNr puede formar estructuras plegadas complejas.

Mientras que el ADN contiene la información, el ARN expresa dicha información, pasando de una secuencia lineal de nucleótidos, a una secuencia lineal de aminoácidos en una proteína. Para expresar dicha información, se necesitan varias etapas y, en consecuencia, existen varios tipos de ARN:

El ARN mensajero se sintetiza en el núcleo de la célula, y su secuencia de bases es complementaria de un fragmento de una de las cadenas de ADN. Actúa como intermediario en el traslado de la información genética desde el núcleo hasta el citoplasma. Poco después de su síntesis sale del núcleo a través de los poros nucleares asociándose a los ribosomas donde actúa como matriz o molde que ordena los aminoácidos en la cadena proteica. Su vida es muy corta: una vez cumplida su misión, se destruye.
El ARN de transferencia existe en forma de moléculas relativamente pequeñas. La única hebra de la que consta la molécula puede llegar a presentar zonas de estructura secundaria gracias a los enlaces por puente de hidrógeno que se forman entre bases complementarias, lo que da lugar a que se formen una serie de brazos, bucles o asas. Su función es la de captar aminoácidos en el citoplasma uniéndose a ellos y transportándolos hasta los ribosomas, colocándolos en el lugar adecuado que indica la secuencia de nucleótidos del ARN mensajero para llegar a la síntesis de una cadena polipeptídica determinada y por lo tanto, a la síntesis de una proteína.
El ARN ribosómico es el más abundante (80 por ciento del total del ARN), se encuentra en los ribosomas y forma parte de ellos, aunque también existen proteínas ribosómicas. El ARN ribosómico recién sintetizado es empaquetado inmediatamente con proteínas ribosómicas, dando lugar a las subunidades del ribosoma

Y tambien ay acidos nucleicos artificialeExisten, aparte de los naturales, algunos ácidos nucleicos no presentes en la naturaleza, sintetizados en el laboratorio.

Ácido nucleico peptídico, donde el esqueleto de fosfato-(desoxi)ribosa ha sido sustituido por 2-(N-aminoetil)glicina, unida por un enlace peptídico clásico. Las bases púricas y pirimidínicas se unen al esqueleto por el carbono carbonílico. Al carecer de un esqueleto cargado (el ión fosfato lleva una carga negativa a pH fisiológico en el ADN/ARN), se une con más fuerza a una cadena complementaria de ADN monocatenario, al no existir repulsión electrostática. La fuerza de interacción crece cuando se forma un ANP bicatenario. Este ácido nucleico, al no ser reconocido por algunos enzimas debido a su diferente estructura, resiste la acción de nucleasas y proteasas.
Morfolino y ácido nucleico bloqueado (LNA, en inglés). El morfolino es un derivado de un ácido nucleico natural, con la diferencia de que usa un anillo de morfolina en vez del azúcar, conservando el enlace fosfodiéster y la base nitrogenada de los ácidos nucleicos naturales. Se usan con fines de investigación, generalmente en forma de oligómeros de 25 nucleótidos. Se usan para hacer genética inversa, ya que son capaces de unirse complementariamente a pre-ARNm, con lo que se evita su posterior recorte y procesamiento. También tienen un uso farmacéutico, y pueden actuar contra bacterias y virus o para tratar enfermedades genéticas al impedir la traducción de un determinado ARNm.
Ácido nucleico glicólico. Es un ácido nucleico artificial donde se sustituye la ribosa por glicerol, conservando la base y el enlace fosfodiéster. No existe en la naturaleza. Puede unirse complementariamente al ADN y al ARN, y sorprendentemente, lo hace de forma más estable. Es la forma químicamente más simple de un ácido nucleico y se especula con que haya sido el precursor ancestral de los actuales ácidos nucleicos.
Ácido nucleico treósico. Se diferencia de los ácidos nucleicos naturales en el azúcar del esqueleto, que en este caso es una treosa. Se han sintetizado cadenas híbridas ATN-ADN usando ADN polimerasas. Se une complementariamente al ARN, y podría haber sido su precursors.

PROTEINAS

Proteinas
Las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. El nombre proteína proviene de la palabra griega πρώτα ("prota"), que significa "lo primero" o del dios Proteo, por la cantidad de formas que pueden tomar.
Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son las biomoléculas más versátiles y más diversas. Son imprescindibles para el crecimiento del organismo. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que destacan:

Estructural (colágeno y queratina)
Reguladora (insulina y hormona del crecimiento),
Transportadora (hemoglobina),
Defensiva (anticuerpos),
enzimática (sacarasa y pepsina),
Contráctil (actina y miosina).
Las proteínas están formadas por aminoácidos. Las proteínas de todo ser vivo están determinadas mayoritariamente por su genética (con excepción de algunos péptidos antimicrobianos de síntesis no ribosomal), es decir, la información genética determina en gran medida qué proteínas tiene una célula, un tejido y un organismo.

Las proteínas se sintetizan dependiendo de cómo se encuentren regulados los genes que las codifican. Por lo tanto, son suceptibles a señales o factores externos. El conjunto de las proteínas expresadas en una circunstancia determinada es denominado proteoma.

PROTEINAS FIBROSA
Las proteínas pueden clasificarse en dos grandes grupos, el de las proteínas fibrosas y las proteínas globulares. Las proteínas fibrosas son generalmente proteínas estáticas, cuya función principal es la de proporcinar soporte mecánico a las células y los organismos, suelen ser insolubles y están formadas por una unidad repetitiva simple que se ensambla para formar fibras. Entre las proteínas fibrosas podemos encontrar la alfa-queratina, componente principal del pelo y las uñas; el colágeno, presente en la piel, los tendones, huesos y dientes.

PROTEINAS GLOBULARES
Las proteínas globulares, o esferoproteínas son uno de los tres tipos principales de la clasificación de las proteínas por su forma (globulares,fibrosas y mixtas), diferenciándose fundamentalmente de las fibrosas por ser más o menos solubles en disoluciones acuosas (donde forman suspensiones coloidales), siendo las fibrosas prácticamente insolubles

ESTRUCTURA

La estructura primaria es la forma de organización más básica de las proteínas. Está determinada por la secuencia de aminoácidos de la cadena proteíca, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados por medio de enlaces peptídicos. Las cadenas laterales de los aminoácidos se extienden a partir de una cadena principal. Por convención, (coincidiendo con el sentido de sintesis natural en RER) el orden de escritura es siempre desde el grupo amino-terminal hasta el carboxi-terminal.
La conformación espacial de una proteína está determinada por la estructura secundaria y terciaria. La asociación de varias cadenas polipeptídicas origina un nivel superior de organización, la llamada estructura cuaternaria.

La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento regular local entre residuos aminoacídicos cercanos de la cadena polipeptídica. Se adopta gracias a la formación de enlaces de hidrógeno entre las cadenas laterales (radicales) de aminoácidos cercanos en la cadena.
Hélice alfa: En esta estructura la cadena polipeptídica se enrolla en espiral sobre sí misma debido a los giros producidos en torno al carbono alfa de cada aminoácido. Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo -NH de un enlace peptídico y el grupo -C=O del cuarto aminoácido que le sigue.
Hélice beta: Cuando la cadena principal se estira al máximo que permiten sus enlaces covalentes se adopta una configuración espacial denominada estructura beta
Giros beta: Secuencias de la cadena polipepetídica con estructura alfa o beta, a menudo están conectadas entre sí por medio de los llamados giros beta. Son secuencias cortas, con una conformación característica que impone un brusco giro de 180 grados a la cadena principal de un polipeptido.
Hélice de colágeno: Es una variedad particular de la estructura secundaria, característica del colágeno, proteína presente en tendones y tejido conectivo; es una estructura particularmente rígida.
Láminas beta o láminas plegadas: algunas regiones de proteínas adoptan una estructura en zigzag y se asocian entre sí estableciendo uniones mediante enlaces de hidrógeno intercatenarios. Todos los enlaces peptídicos participan en estos enlaces cruzados, confiriendo así gran estabilidad a la estructura. La forma en beta es una conformación simple formada por dos o más cadenas polipeptídicas paralelas (que corren en el mismo sentido) o antíparalelas (que corren en direcciones opuestas) y se adosan estrechamente por medio de puentes de hidrógeno y diversos arreglos entre los radicales libres de los aminoácidos. Esta conformación tiene una estructura laminar y plegada, a la manera de un acordeón.

La estructura terciaria de las proteínas es el modo en el que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio. Es la disposición de los dominios en el espacio.
La estructura terciaria se realiza de manera que los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior.

En cuanto a los niveles de la estructura de las proteínas, la estructura cuaternaria es la disposición espacial de las distintas cadenas polipeptídicas de una proteína multimérica, es decir, compuesta por varios péptidos.. Comprende la gama de proteínas oligoméricas, es decir aquellas proteínas que constan con más de una cadena polipéptida, en la cual además puede existir un comportamiento de alosterismo según el método concertado de Jacques Monod.[1]
La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas, conforman un ente, un multímero, que posee propiedades distintas a la de sus monómeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre sí mediante interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos. Para el caso de una proteína constituida por dos monómeros, un dímero, éste puede ser un homodímero, si los monómeros constituyentes son iguales, o un heterodímero, si no lo son. En cuanto a uniones covalentes, también pueden existir uniones tipo puente disulfuro entre residuos de cisteína situados en cadenas distintas

AMINOACIDOS

Los aminoácido, como su nombre indica, es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilico (-COOH; ácido). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas. Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación que libera agua formando un enlace peptídico. Estos dos "residuos" aminoacídicos forman un dipéptido. Si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, para formar un polipéptido. Esta reacción ocurre de manera natural en los ribosomas, tanto los que están libres en el citosol como los asociados al retículo endoplasmático.
Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son alfa-aminoácidos, lo que indica que el grupo amino está unido al carbono alfa, es decir, al carbono contiguo al grupo carboxilo.
Se sabe que de los 20 aminoácidos proteicos conocidos, 8 resultan indispensables (o esenciales) para la vida humana y 2 resultan "semi indispensables". Son estos 10 aminoácidos los que requieren ser incorporados al organismo en su cotidiana alimentación y, con más razón, en los momentos en que el organismo más los necesita: en la disfunción o enfermedad.

ISOMERIA

La isomeria es una propiedad de ciertos compuestos quimicos que con igual formula quimica, es decir,iguales proporciones relativas de los atomos que conforman su molecula, presentan estructuras moleculares distintas y por ello, son diferentes propiedades. dichos compuestos reciben la denominacion de isomeros. los isomeros son compuestos que tiene la misma formula molecular pero diferente formula estructural y por tanto diferentes propiedades.
por ejemplo.
el alcohol etilico o etanol y el eter dimetilico son isomeros cuya formula molecular es C2H6O

ESTEROISOMERIA
La esteroisomeria consiste en geometrica, optica y cis trans las molecula poseen igual composicion y estructura pero diferentes distribucion especial de los atomos es desir una distancia configuracion. en los estereoisomeros no solo existen el mismo numero de atomos de cada clase, si no que, ademas estan unidos entre si secuencialmente de la misma manera,la diferencia entre sus moleculas es consecuencia de una disposicion especial diferente de los atomos. debido a que todos los carbohidratos tiene atomos de carbono quirales, desde tiempo atras se reconocio que es necesario un metodo estandar de reprecentacion para describir la estereoquimica de los carbohidratos. el metodomas difuncional emplea las proyecciones de fischer para describir los centros de quiralidad sobre una pagina plana. recuerda que un atomo de carbono tetraedrico se reprecenta en una proyeccion de fischer con dos lineas cruzadas

ISOMERIA OPTICA
Existen moleculas que coiciden en todas sus propiedades excepto en su capacidad de desviar el plano de luz polarizada. son los llamados isomeros opticos. uno de ellos desvia la luz hacia la derecha, y se designa mas o dextrogiro, mientras que que el otro la desvia en igual magnitud pero hacia la izquierda, y se designa menos o levogiro.

ISOMERIA GEOMETRICA
La estereoisomeria la precenta sustancias que con la misma estructura tienen una diferente distribucion especial de sus atomos. una de las formasde estereoisomeria es la isomeria geometrica desde un punto de vista mecanico, se debe en general a que no es posible la rotacion libre alrededor del eje del doble enlace
ESTEREOISOMERIA GEOMETRICA
Se produce cuando hay dos carbonos unidos con doble enlace que tienen las otras valencias con los mismos sustituyentes 2 pares o con 2 iguales y uno distinto. No se prcenta iomeria geometrica si tine 3 o 4 sustituyentes iguales. Tampoco puede reprecentarse con triple enlaces a las 2 posibilidades se las denominan forma CIS y forma TRAN

CIS TRANS
Es un tipo de estereoisomeria de los alquenos cicloalcanos. se distinguen entre entre el isomero cis en que los sustituyentes estan en el mismo lado del doble enlace o en la misma cara del cicloalcano y el isomero trans en el que esta en el lado opuesto del doble enlace o en caras opustas del cicloalcano
el sistema de nomenclatura cis\ trans en alquenos es insuficiente cuando hay tres o mas sustituyentes diferentes en el doble enlace